高宁
高宁,男,博士后,清华大学生命科学学院研究员,博士生导师。2016年12月,高宁课题组和合作者在《Nature》(Doi:10.1038/nature20822)发表研究论文,报道了细菌中non-stopmRNA在核糖体上的翻译终止状态复合物的高分辨冷冻电镜结构,并揭示了ArfA在non-stopmRNA翻译终止过程中的作用机制;他们在体外组装了ArfA/RF2、non-stopmRNA、tRNA与70S核糖体的复合物,并获得了该复合物的高分辨冷冻电镜结构,结构表明ArfAC端的loop结合于核糖体30S小亚基上的mRNA进入通道,并占据了终止密码子的部分结合位点,而N端则直接与30S解码中心及RF2相互作用。进一步分析表明ArfA扮演了两个重要角色:N端作为mRNA长度的感受器,如果核糖体尚未行进到mRNA的3’末端,mRNA进入通道内的核苷酸会阻碍ArfA的结合;C端则通过和RF2直接结合,从功能上补偿了终止密码子对RF2的激活效应。该研究展示了具有极大结构柔性的小蛋白可以通过结构模拟来取代mRNA上的三碱基终止密码子的功能。
高宁,男,博士后,清华大学生命科学学院研究员,博士生导师。2016年12月,高宁课题组和合作者在《Nature》(Doi:10.1038/nature20822)发表研究论文,报道了细菌中non-stop mRNA在核糖体上的翻译终止状态复合物的高分辨冷冻电镜结构,并揭示了ArfA在non-stop mRNA翻译终止过程中的作用机制;他们在体外组装了ArfA/RF2、non-stop mRNA、tRNA与70S核糖体的复合物,并获得了该复合物的高分辨冷冻电镜结构,结构表明ArfA C端的loop结合于核糖体30S小亚基上的mRNA进入通道,并占据了终止密码子的部分结合位点,而N端则直接与30S解码中心及RF2相互作用。进一步分析表明ArfA扮演了两个重要角色:N端作为mRNA长度的感受器,如果核糖体尚未行进到mRNA的3’末端,mRNA进入通道内的核苷酸会阻碍ArfA的结合;C端则通过和RF2直接结合,从功能上补偿了终止密码子对RF2的激活效应。该研究展示了具有极大结构柔性的小蛋白可以通过结构模拟来取代mRNA上的三碱基终止密码子的功能。
欢迎访问东方智库

会员登录 | 免费注册

讲师入驻通道

免费咨询热线:13810808675

热门搜索:部委学者  |  经济学家  |  培训课程  |  周延礼  |  蒋昌建  |  
首页 > 知名专家 > 医疗健康专家 > 查看详情
高宁
高宁  高宁,男,博士后,清华大学生命科学学院研究员,博士生导师。2016年12月,高宁课题组和合作者在《Nature》(Doi:10.1038/nature20822)发表研究论文,报道了细菌中non-stopmRNA在核糖体上的翻译终止状态复合物的高分辨冷冻电镜结构,并揭示了ArfA在non-stopmRNA翻译终止过程中的作用机制;他们在体外组装了ArfA/RF2、non-stopmRNA、tRNA与70S核糖体的复合物,并获得了该复合物的高分辨冷冻电镜结构,结构表明ArfAC端的loop结合于核糖体30S小亚基上的mRNA进入通道,并占据了终止密码子的部分结合位点,而N端则直接与30S解码中心及RF2相互作用。进一步分析表明ArfA扮演了两个重要角色:N端作为mRNA长度的感受器,如果核糖体尚未行进到mRNA的3’末端,mRNA进入通道内的核苷酸会阻碍ArfA的结合;C端则通过和RF2直接结合,从功能上补偿了终止密码子对RF2的激活效应。该研究展示了具有极大结构柔性的小蛋白可以通过结构模拟来取代mRNA上的三碱基终止密码子的功能。
高宁,男,博士后,清华大学生命科学学院研究员,博士生导师。2016年12月,高宁课题组和合作者在《Nature》(Doi:10.1038/nature20822)发表研究论文,报道了细菌中non-stopmRNA在核糖体上的翻译终止状态复合物的高分辨冷冻电镜结构,并揭示了ArfA在non-stopmRNA翻译终止过程中的作用机制;他们在体外组装了ArfA/RF2、non-stopmRNA、tRNA...
  • 联系方式:
  • 手机号码:
  • 联系邮箱:
  • 微信扫码联系

    微信咨询

邀请费用:面议

邀请讲课
官方电话:13810808675
http://www.zgdfzk.com/index.php/ylyx/75201.html
详细介绍
高宁,男,博士后,清华大学生命科学学院研究员,博士生导师。2016年12月,高宁课题组和合作者在《Nature》(Doi:10.1038/nature20822)发表研究论文,报道了细菌中non-stop mRNA在核糖体上的翻译终止状态复合物的高分辨冷冻电镜结构,并揭示了ArfA在non-stop mRNA翻译终止过程中的作用机制;他们在体外组装了ArfA/RF2、non-stop mRNA、tRNA与70S核糖体的复合物,并获得了该复合物的高分辨冷冻电镜结构,结构表明ArfA C端的loop结合于核糖体30S小亚基上的mRNA进入通道,并占据了终止密码子的部分结合位点,而N端则直接与30S解码中心及RF2相互作用。进一步分析表明ArfA扮演了两个重要角色:N端作为mRNA长度的感受器,如果核糖体尚未行进到mRNA的3’末端,mRNA进入通道内的核苷酸会阻碍ArfA的结合;C端则通过和RF2直接结合,从功能上补偿了终止密码子对RF2的激活效应。该研究展示了具有极大结构柔性的小蛋白可以通过结构模拟来取代mRNA上的三碱基终止密码子的功能。

上一篇:孙永达

下一篇:梁万年

快速发布需求
重新获取验证码

推荐讲师

专家动态

联系我们
微信咨询
微信咨询
微信扫一扫